Katalasepulver CAS 9001-05-2

Katalase-Pulver(CAT), Summenformel C9H10O3, CAS 9001-05-2. Es ist ein Enzym, das die Zersetzung von Wasserstoffperoxid in Sauerstoff und Wasser katalysiert und im Peroxidasesystem der Zellen vorkommt. Katalase ist ein Markerenzym von Peroxisomen und macht etwa 40 % der gesamten Peroxisomenenzyme aus. Katalase kommt in verschiedenen Geweben aller bekannten Tiere vor, insbesondere in hohen Konzentrationen in der Leber. Katalase wird in der Lebensmittelindustrie verwendet, um Wasserstoffperoxid aus Milch zu entfernen, die zur Käseherstellung verwendet wird. Katalase wird auch in Lebensmittelverpackungen eingesetzt, um die Oxidation von Lebensmitteln zu verhindern. Fast alle lebenden Organismen verfügen über Katalase. Es ist in Atmungsorganismen weit verbreitet, hauptsächlich in Chloroplasten, Mitochondrien, im endoplasmatischen Retikulum von Pflanzen, in der Leber und in den roten Blutkörperchen von Tieren, und seine enzymatische Aktivität stellt einen antioxidativen Abwehrmechanismus für den Körper dar. CAT ist ein Häm-Enzym mit unterschiedlicher Struktur je nach Quelle. Der Grad der Aktivität variiert in verschiedenen Organisationen. Aufgrund des hohen CAT-Spiegels in der Leber wird Wasserstoffperoxid in der Leber schneller abgebaut als in Organen wie dem Gehirn oder dem Herzen.

 

Wasserstoffperoxid (H2O2), auch Wasserstoffperoxid genannt, hat ein Sauerstoffatom (0) mehr als Wasser (H2O). Dieses Sauerstoffatom ist extrem instabil und möchte immer ein anderes Sauerstoffatom von anderen Molekülen annehmen, um O2 zu bilden. Zur Sterilisation und Desinfektion verwenden wir üblicherweise Wasserstoffperoxid, da Bakterien durch H2O2 zerstört werden und absterben. Die Schaumbildung bei der Desinfektion entsteht durch die Sauerstoffproduktion. Allerdings kann Wasserstoffperoxid die meisten Zellmembranen durchdringen, wodurch es zytotoxischer ist als Superoxidanionenradikale (die Zellmembranen nicht durchdringen können). Nachdem es die Zellmembran durchdrungen hat, kann es mit Eisen in der Zelle reagieren und Hydroxylradikale erzeugen.Katalase-Pulver(CAT) ist ein wichtiges Mitglied des antioxidativen Enzymsystems, auch Peroxidase genannt, ein Bindungsenzym mit Eisenporphyrin als Nebengruppe.

 

Das SOD-Enzym zersetzt freie Sauerstoffradikale, um Wasserstoffperoxid (H2O2) und Sauerstoff (O2) zu erzeugen. Wasserstoffperoxid bleibt im Körper ein giftiges Oxidationsmittel, und die Funktion der Katalase besteht darin, die Zersetzung von Wasserstoffperoxid in molekularen Sauerstoff und Wasser zu fördern und so die Zellen vor der Toxizität von H2O2 zu schützen. Der Wirkungsmechanismus von CAT auf Wasserstoffperoxid besteht im Wesentlichen in der Dismutation von Wasserstoffperoxid, was erfordert, dass zwei H2O2-Moleküle im aktiven Zentrum aufeinandertreffen und mit CAT kollidieren, damit die Reaktion stattfinden kann. Je höher die Konzentration von H2O2, desto schneller ist die Zersetzungsgeschwindigkeit. Fast alle physiologischen Organismen verfügen über Katalase.

 

Es ist in Atmungsorganismen weit verbreitet, hauptsächlich in Chloroplasten, Mitochondrien, im endoplasmatischen Retikulum von Pflanzen sowie in der Leber und den roten Blutkörperchen von Tieren. Seine enzymatische Aktivität stellt einen antioxidativen Abwehrmechanismus für den Körper dar. Die biologische Funktion der Katalase besteht darin, den Abbau von Wasserstoffperoxid in den Zellen zu fördern, sodass keine weiteren hochtoxischen Hydroxylradikale entstehen, wodurch die Funktion des antioxidativen Enzymsystems geschützt wird. Es ist außerdem von großer Bedeutung für das Wachstum, die Entwicklung und die Stoffwechselaktivitäten des menschlichen Körpers.

Testen:

Während der laufendenKatalase-PulverBei der Detektion können Blasen beobachtet werden.
Der Katalase-Nachweis ist eine der drei Hauptmethoden, die Mikrobiologen zur Identifizierung von Bakterienarten verwenden. Dabei wird Wasserstoffperoxid verwendet, um das Vorhandensein von Katalase nachzuweisen. Wenn Bakterien Katalase enthalten, kann durch Zugabe einer kleinen Menge Bakterienextrakt zur Wasserstoffperoxidlösung die Bildung von Sauerstoffblasen beobachtet werden.

 

Wenn Blasen entstehen, gilt das Bakterium als „Katalase-positiv“. Wie Staphylococcus und Micrococcus. Wenn nicht, gilt das Bakterium als „Katalase-negativ“. Wie Streptokokken und Enterokokken. Obwohl der Katalase-Nachweis keine spezifischen Organismen identifizieren kann, kann er in Kombination mit anderen Nachweismethoden die Diagnose wirksam unterstützen.
Darüber hinaus hängt das Vorhandensein von Katalase in Bakterien auch von den Zellwachstumsbedingungen und dem verwendeten Kulturmedium ab.

 

Verteilung:

Katalase kommt in verschiedenen Geweben aller bekannten Tiere vor, insbesondere in hohen Konzentrationen in der Leber. Im Bomberkäfer hat Katalase eine einzigartige Verwendung. In den Drüsen dieses Käfers sind zwei Arten von Chemikalien getrennt gespeichert. Große Drüsen speichern Hydrochinon und Wasserstoffperoxid, während kleine Drüsen Katalase und Meerrettichperoxidase speichern. Wenn Käfer Chemikalien aus zwei Drüsen miteinander vermischen, setzen sie Sauerstoff frei, der sowohl Hydrochinon oxidieren als auch als Verstärker wirken kann.

 

Katalase kommt auch häufig in Pflanzen vor, jedoch nicht in Pilzen, obwohl festgestellt wurde, dass einige Pilze das Enzym bei niedrigem pH-Wert und warmen Umgebungen produzieren.
Die überwiegende Mehrheit der aeroben Mikroorganismen enthält Katalase. Eine Ausnahme bildet Streptococcus, ein aerobes Bakterium ohne Katalase. Einige anaerobe Mikroorganismen, wie zum Beispiel Methanosarcina barkeri, enthalten auch Katalase.

Funktionsübersicht

 

Wasserstoffperoxid ist ein Abfallstoff, der bei Stoffwechselprozessen entsteht und den Körper schädigen kann. Um solche Schäden zu vermeiden, muss Wasserstoffperoxid schnell in andere harmlose oder weniger giftige Stoffe umgewandelt werden. Und Katalase wird von Zellen häufig als Werkzeug zur Katalyse der Zersetzung von Wasserstoffperoxid eingesetzt.
Doch die wahre biologische Bedeutung der Katalase ist nicht so einfach: Forscher haben herausgefunden, dass gentechnisch veränderte Mäuse mit Katalase-Mangel immer noch normale Phänotypen aufweisen, was darauf hindeutet, dass Katalase für Tiere nur unter bestimmten spezifischen Bedingungen essentiell ist.

 

Manche Menschen haben sehr niedrige WerteKatalase-Pulverin ihrem Körper, zeigen aber auch keine offensichtlichen pathologischen Reaktionen. Dies ist wahrscheinlich darauf zurückzuführen, dass der wichtigste Wasserstoffperoxidfänger in normalen Säugetierzellen Peroxiredoxin und nicht Katalase ist.
Katalase befindet sich typischerweise in einer Organelle namens Peroxisomen. Peroxisomen in Pflanzenzellen sind an der Photorespiration (Nutzung von Sauerstoff zur Erzeugung von Kohlendioxid) und der symbiotischen Stickstofffixierung (Dissoziation von Stickstoff (N2) in aktive Stickstoffatome) beteiligt.
Doch wenn Zellen durch Krankheitserreger infiziert werden, kann Wasserstoffperoxid als wirksames antimikrobielles Mittel eingesetzt werden. Einige Krankheitserreger wie Mycobacterium tuberculosis, Legionella pneumophila und Campylobacter jejuni können Katalase produzieren, um Wasserstoffperoxid abzubauen, wodurch sie im Körper des Wirts überleben können.

Bleichwirkung:

 

Es ist zu beachten, dass Enzyme das Bleichen fördern können und das Bleichen von Wolle in einer Wasserstoffperoxid-Bleichlösung, die die Protease Bactosol ST enthält, den Weißgrad und die Hydrophilie von Wolle deutlich verbessern kann. Denn Enzyme fördern die schnelle anfängliche Erosion der Wollfasern und erleichtern so das Bleichen der Wolle. Ausgehend von diesem Prinzip ist die Vorbehandlung von Wolle mit Protease, um die Faseroberfläche vor dem Bleichen freizulegen, offensichtlich effektiver und Faserschäden lassen sich auch leichter kontrollieren.

 

Berührendes Enzym

Katalase (CAT) ist ein Enzymfänger, auch Peroxidase genannt, ein Bindungsenzym mit Eisenporphyrin als Nebengruppe. Es kann die Zersetzung von H2O2 in molekularen Sauerstoff und Wasser fördern, Wasserstoffperoxid im Körper eliminieren und so die Zellen vor der Toxizität von H2O2 schützen. Es ist eines der Schlüsselenzyme im biologischen Abwehrsystem. Der Mechanismus, durch den CAT auf Wasserstoffperoxid einwirkt, ist im Wesentlichen die Dismutation von H2O2, was erfordert, dass zwei H2O2-Moleküle im aktiven Zentrum aufeinandertreffen und mit CAT kollidieren, damit die Reaktion stattfinden kann. Je höher die Konzentration von H2O2, desto schneller ist die Zersetzungsgeschwindigkeit.

Dabei handelt es sich um ein stabiles Wasserstoffperoxid-Zersetzungsenzym, das Wasserstoffperoxid in Wasser und Sauerstoff zerlegen kann, ohne Fasern und Farbstoffe zu beeinträchtigen. Daher wird nach dem Bleichen und vor dem Färben restliches Wasserstoffperoxid auf gebleichten Stoffen und in Färbetanks durch das H2O2-Zersetzungsenzym entfernt, um eine weitere Oxidation der Fasern und der Farbstoffe während des Färbens zu vermeiden. Gleichzeitig kann es die Verarbeitungszeit verkürzen, den Wasserverbrauch beim Waschen reduzieren und die Abwassermenge verringern. Besonders geeignet für Garne, Schlauchgarne und Gewirke. Ebenso ändert sich die Aktivität der Katalase mit dem pH-Wert und der Temperatur, wobei die höchste Aktivität bei pH 7 und 30–40 Grad auftritt. Eine Erhöhung der Wasserstoffperoxidkonzentration beschleunigt die Geschwindigkeit der Zersetzungsreaktion. Es ist jedoch zu beachten, dass die Wirkung des Enzyms abschwächt, wenn die Konzentration einen bestimmten Wert überschreitet, und dass überschüssiges restliches H2O2 schädlich für Fasern und Farbstoffe ist. Daher kann die Menge an H2O2 nicht willkürlich erhöht werden, nur weil ein H2O2-abbauendes Enzym vorhanden ist. Bei der Anwendung ist in der Regel auf die Verträglichkeit der H2O2 abbauenden Enzyme mit gängigen Tensiden und H2O2-Stabilisatoren zu achten. Bei tatsächlichen Produktionsanwendungen beträgt der pH-Wert 6–8, die Temperatur 20–55 Grad, die Enzymdosis 5–10 KCLU/Liter und die Zeit 10–20 Minuten. Diese Technologie wurde im Inland nach und nach anerkannt und akzeptiert und ist sehr vorteilhaft für die Verbesserung der Helligkeit von Reaktivfarbstoffen.

Obwohl der vollständige katalytische Mechanismus der Katalase noch nicht vollständig verstanden ist, wird angenommen, dass ihr katalytischer Prozess in zwei Schritte unterteilt ist:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E(.+)
H2O2 + O=Fe(IV)-E(.+) → H2O + Fe(III)-E + O2
Unter ihnen stellt „Fe() - E“ das zentrale Eisenatom (Fe) der Hämgruppe (E) dar, die an das Enzym gebunden ist. Fe (IV) - E (.+) ist eine resonante Form von Fe (V) - E, bei der das Eisenatom nicht vollständig zur +V-Valenz oxidiert ist, sondern einige „Stützelektronen“ vom Häm erhält. Daher wird das Häm in der Reaktionsgleichung auch als freies Radikalkation (.+) dargestellt.

Wasserstoffperoxid dringt in das aktive Zentrum ein und interagiert mit dem Asparaginrest an Position 147 (Asn147) und dem Histidinrest an Position 74 (His74) des Enzyms, wodurch ein Proton zwischen Sauerstoffatomen übertragen wird. Freie Sauerstoffatome koordinieren und verbinden sich zu Wassermolekülen und Fe(IV)=O. Fe (IV)=O reagiert mit dem zweiten Wasserstoffperoxidmolekül unter Bildung von Fe (III) - E und erzeugt dabei Wassermoleküle und Sauerstoff. Die Reaktivität des Eisenatoms im aktiven Zentrum kann durch das Vorhandensein der phenolischen Seitenkette des Tyrosinrests (Tyr357) an Position 357 erhöht werden, was die Oxidation von Fe (III) zu Fe unterstützt (Zwischenreaktion). Die Geschwindigkeit dieser Reaktion kann normalerweise durch die Mie-Gleichung bestimmt werden.

Katalase-Pulverkann auch andere zytotoxische Substanzen wie Formaldehyd, Ameisensäure, Phenol und Ethanol oxidieren. Diese Oxidationsprozesse erfordern die Verwendung von Wasserstoffperoxid, um die folgenden Reaktionen durchzuführen:
H2O2 + H2R → 2H2O + R
Ebenso ist der spezifische Reaktionsmechanismus noch unklar.
Jedes Schwermetallion (z. B. Kupferionen in Kupfersulfat) kann als nichtkompetitiver Inhibitor der Katalase dienen. Darüber hinaus ist hochgiftiges Cyanid ein kompetitiver Inhibitor der Katalase, der sich fest an das Häm im Enzym binden und dessen katalytische Reaktion verhindern kann.
Die dreidimensionale Struktur des Peroxidase-Zwischenprodukts im Peroxidzustand wurde aufgeklärt und kann aus Proteindatenbanken abgerufen werden.

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