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Beta-Neoendorphin
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Beta-Neoendorphin

Beta-Neoendorphin

1.Allgemeine Spezifikation (auf Lager)
(1) API (reines Pulver)
(2) Injektion
2.Anpassung:
Wir verhandeln individuell, OEM/ODM, keine Marke, nur für wissenschaftliche Forschung.
Interner Code: BM-1-204
Beta-Neoendorphin CAS 77739-21-0
MDL-Nr.: MFCD00076401
Hersteller: BLOOM TECH Wuxi Factory
Analyse: HPLC, LC-MS, HNMR
Hauptmarkt: USA, Australien, Brasilien, Japan, Deutschland, Indonesien, Großbritannien, Neuseeland, Kanada usw.
Technologieunterstützung: F&E-Abteilung-4

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd. ist einer der erfahrensten Hersteller und Lieferanten von Beta-Neoendorphin in China. Willkommen beim Großhandel mit hochwertigem Beta-Neoendorphin, das hier in unserer Fabrik zum Verkauf steht. Guter Service und angemessener Preis sind verfügbar.

 

Beta-Neoendorphinist ein endogenes Opioidpeptid, das zur Familie der Dynorphine gehört. Es wurde ursprünglich von den japanischen Wissenschaftlern Matsuo et al. aus dem Hypothalamus von Schweinen isoliert und identifiziert. in den 1980er Jahren. Es ist ein Oligopeptid, das aus 9 Aminosäureresten besteht. Seine vollständige Sequenz ist Tyr Gly Gly Phe Leu Arg Lys Tyr Pro. Ein weiteres damit eng verwandtes Peptid ist Alpha-Neoendorphin, das aus 10 Aminosäuren besteht (mit einem zusätzlichen Lys-Rest am Ende). Beide stammen vom gleichen Vorläuferprotein.

 

Seractide Price List | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd

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Method of Analysis

Beta-Neoendorphin COA

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd
Analysezertifikat
Zusammengesetzter Name Beta-Neoendorphin
Grad Pharmazeutische Qualität
CAS-Nr. 77739-21-0
Menge 33g
Verpackungsstandard PE-Beutel + Al-Folienbeutel
Hersteller Shaanxi BLOOM TECH Co., Ltd
Lot-Nr. 202601090088
MFG 9. Januar 2026
EXP 8. Januar 2029
Struktur

beta-neoendorphin structure | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd

Artikel Unternehmensstandard Analyseergebnis
Aussehen Weißes oder fast weißes Pulver Konformiert
Wassergehalt Weniger als oder gleich 5,0 % 0.26%
Verlust beim Trocknen Weniger als oder gleich 1,0 % 0.77%
Schwermetalle Pb Weniger als oder gleich 0,5 ppm N.D.
Als weniger als oder gleich 0,5 ppm N.D.
Hg Weniger als oder gleich 0,5 ppm N.D.
Cd Weniger als oder gleich 0,5 ppm N.D.
Reinheit (HPLC) Größer oder gleich 99,0 % 99.80%
Einzelne Verunreinigung <0.8% 0.32%
Gesamtkeimzahl Weniger als oder gleich 750 KBE/g 337
E. Coli Weniger als oder gleich 2 MPN/g N.D.
Salmonellen N.D. N.D.
Ethanol (durch GC) Weniger als oder gleich 5000 ppm 556 Seiten pro Minute
Lagerung An einem verschlossenen, dunklen und trockenen Ort unter -20 Grad lagern

Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd

Chemische Formel: C54H77N13O12
Genaue Masse: 1100
Molekulargewicht: 1100
m/z: 1100 (100.0%), 1101 (58.4%), 1102 (16.7%), 1101 (4.8%), 1103 (3.1%), 1102 (2.8%), 1102 (2.5%), 1103 (1.4%)
Elementaranalyse: C, 58.95; H, 7.05; N, 16.55; O, 17.45

Applications-

 

Da die Substanz hauptsächlich als endogenes Neuropeptid vorliegt, umfassen ihre „Verwendungen“ nicht nur ihre natürlichen physiologischen Funktionen im menschlichen Körper, sondern umfassen auch die Erforschung ihrer Verwendung als Wirkstoffziel in der wissenschaftlichen Forschung sowie ihre Anwendung im Bereich der kosmetischen Chemie in den letzten Jahren.

beta-neoendorphin biomedical | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd

Biomedizinische Forschungsanwendungen: Signaltransduktion und Rezeptorforschung

In molekularbiologischen und neurowissenschaftlichen Labors ist es ein chemisches Standardwerkzeug zur Untersuchung der Signalübertragung von Opioidrezeptoren.
1.1 Selektive Agonisten des Kappa-Opioidrezeptors (KOR)
Forscher verwenden synthetisierteBeta-Neoendorphinden Aktivierungsmechanismus von KOR zu untersuchen. Im Gegensatz zu synthetischen Opioid-Medikamenten stellen Beta-Endorphine den natürlichen Aktivierungsmodus des Organismus dar.
Verwendungsbeschreibung: Wird für In-vitro-Zellexperimente zur Bestimmung der Rezeptoraffinität (Ki), der Agonistenstärke (EC50) und der G-Protein-Kopplungseffizienz verwendet. Durch den Vergleich der Wirkungen von Beta-Endorphin und Dynorphin A können Wissenschaftler die subtilen Unterschiede zwischen den KOR-Subtypen entschlüsseln.

Forschungswert: Helfen Sie zu verstehen, warum natürliche Liganden Rezeptoren aktivieren und im Gegensatz zu künstlichen Arzneimitteln weniger wahrscheinlich eine schwere Toleranz entwickeln.

1.2 Studie zur Verfolgung neuronaler Schleifen und zur Koexistenz von Neurotransmittern
Aufgrund seiner hohen Expression im Hypothalamus und in der Hypophyse wird es als immunhistochemischer (IHC) Marker zur Identifizierung und Verfolgung spezifischer Nervenbahnen verwendet.
Zweckbeschreibung: Untersuchung des Dopamin-Regulationsmechanismus im Substantia nigra striatum-Signalweg und des Koexistenzverhältnisses von Opioidpeptiden und Vasopressin im hypothalamischen supraoptischen Kern.

beta-neoendorphin loop | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd
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Physiologische Funktionsanwendung: Natürlicher Regulator im menschlichen Körper

Im menschlichen Körper handelt es sich nicht um eine „fremde Droge“, sondern um ein Schlüsselmolekül, das mehreren physiologischen Zwecken dient.
2.1 Endogene Analgesie (Schmerzbehandlung)
Dies ist seine wichtigste physiologische Verwendung. Wenn der Körper schädlichen Reizen ausgesetzt ist, setzt das Zentralnervensystem das Peptid frei, das auf das Rückenmark und den Hirnstamm wirkt.
Detaillierte Beschreibung: Es blockiert die Freisetzung von Substanz P und Glutamat durch präsynaptische Hemmung und reduziert dadurch die Intensität der Schmerzsignale.

Im chronischen Schmerzmodell kann eine Erhöhung der Konzentration im Liquor die Schmerzschwelle deutlich erhöhen.

2.2 Stress und emotionale Stabilität
Beta-Endorphine spielen eine „bremsende“ Rolle bei der Stressreaktion.
Detaillierte Beschreibung: Unter Stress setzt der Hypothalamus dieses Peptid frei, um die HPA-Achse (Hypothalamus-Hypophysen-Nebennieren-Achse) zu regulieren. Es kann die übermäßige Freisetzung von Stresshormonen hemmen und neuronale Schäden verhindern, die durch langfristigen Stress im Körper verursacht werden.

beta-neoendorphin pain | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd
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Umgekehrte Regulierung: Es ist auch an der Entstehung von „Dysphorie“ beteiligt, einer scheinbar negativen Funktion, bei der es sich in Wirklichkeit um eine schützende negative Rückmeldung des Körpers handelt, um ein übermäßiges Streben nach bestimmten Belohnungsverhalten zu vermeiden.

2.3 Neuroendokrine Regulation
Regulierung des Fortpflanzungssystems: Es kann die pulsierende Sekretion des Gonadotropin-Releasing-Hormons (GnRH) hemmen und dadurch den Eisprung und die Fruchtbarkeitsfunktion bei extremem Stress oder Unterernährung regulieren. Wasser-Salz-Gleichgewicht: Funktioniert in Verbindung mit dem antidiuretischen Hormon, um die Rückresorption von Wasser durch die Nieren zu regulieren.

Mögliche medizinische und klinisch-therapeutische Anwendungen

Obwohl Beta-Endorphine noch nicht als verschreibungspflichtige Arzneimittel der ersten Wahl-vermarktet wurden, ist ihre klinische translationale Forschung äußerst aktiv.

3.1 Entwicklung neuer nicht süchtig machender Analgetika
Herkömmliche Mu-Rezeptor-Agonisten wie Morphin und Fentanyl machen stark abhängig.Beta-Neoendorphinneigen dazu, Kappa-Rezeptoren zu aktivieren.
Verwendungsbeschreibung: Pharmakologen versuchen, die Struktur von Beta-Endorphinen nachzuahmen und „voreingenommene Liganden“ zu entwickeln. Dieses Medikament zielt darauf ab, seine analgetische Wirkung beizubehalten und gleichzeitig die Nebenwirkungen von Halluzinationen und Reizbarkeit durch einen speziellen rezeptorgekoppelten Weg zu vermeiden.

beta-neoendorphin medicinal | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd
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3.2 Intervention bei Drogenabhängigkeit
Detaillierte Beschreibung: Bei der Behandlung von Kokain- oder Alkoholabhängigkeit wird das System zur Unterdrückung von Dopaminschüben im limbischen System eingesetzt. Untersuchungen haben gezeigt, dass die Erhöhung des endogenen Spiegels neuer Endorphine durch pharmakologische Mittel das Verlangen nach Drogen während des Entzugs verringern kann.

3.3 Antiepileptische Wirkung
Ausführliche Beschreibung: Experimentelle Beweise zeigen, dass nach einem schweren epileptischen Anfall der Beta-Endorphinspiegel im Gehirn ansteigt. Klinische Studien erforschen die Verwendung der nasalen Verabreichung (unter Umgehung der Blut-{1}}Hirnschranke) als zusätzliche Beendigungsmethode bei akuten epileptischen Anfällen und nutzen dabei ihre starke neuroprotektive Wirkung.

Anwendungen in der Dermatologie und kosmetischen Chemie

Dies ist die engste Anwendung von Beta-Endorphinen auf dem Verbrauchermarkt in den letzten Jahren, insbesondere in hochwertigen funktionalen Hautpflegeprodukten.4.1 Reparatur der Hautbarriere und entzündungshemmende Wirkung
Detaillierte Beschreibung: Epidermiszellen der Haut (Keratinozyten) exprimieren Opioidrezeptoren. Beta-Endorphine können die Synthese von Ceramiden fördern und die Mauerstruktur der Haut stärken.

beta-neoendorphin cosmetic | Shaanxi BLOOM Tech Co., Ltd
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Gleichzeitig kann es die Degranulation von Mastzellen hemmen und entzündliche Reaktionen wie Hautrötungen, Schwellungen und Juckreiz reduzieren.

4.2 Bioaktive Substanzen des Konzepts der „emotionalen Hautpflege“
Ausführliche Beschreibung: Einige Hautpflegeinhaltsstoffe, beispielsweise solche, die aus grauem Bohnenextrakt oder synthetischen Peptiden gewonnen werden, behaupten, die hauteigene Produktion von Beta-Endorphinen anzuregen und so „Stressabbau“ und „sofortige Linderung“ zu bewirken. Diese Anwendung nutzt die Eigenschaft der Haut und des Nervensystems, eine Reihe von Signalmolekülen (Haut-Hirn-Achse) gemeinsam zu nutzen.

Manufacturing Information

 

In lebenden Organismen wird dieses Peptid nicht direkt durch die Translation einzelner Gene produziert, sondern als Teil eines größeren Vorläuferproteins, das über den „Vorläuferverarbeitungsweg“ erzeugt wird.

1. Genexpression und anfänglicher Vorläufer: Prodynorphin

Der biosynthetische Ursprung der Beta-Endorphine liegt im PDYN-Gen im Zellkern (auf Chromosom 20 beim Menschen).

Transkription und Übersetzung:

In Neuronen oder endokrinen Zellen wird das PDYN-Gen in mRNA transkribiert, die dann auf den Ribosomen des rauen endoplasmatischen Retikulums (RER) in Präpro-Dynorphin übersetzt wird.

Signalpeptidresektion:

Das ursprüngliche Protein enthält ein N-terminales Signalpeptid, das dafür verantwortlich ist, es zum Sekretionsweg zu leiten. Sobald sie sich im Lumen des endoplasmatischen Retikulums befinden, werden Signalpeptide durch Signalpeptidasen gespalten, um Prodynorphin zu bilden.

2. Intrazellulärer Transport und räumliche Verarbeitung

Nach Abschluss der anfänglichen Faltung im endoplasmatischen Retikulum wird Proenkephalin über Vesikel zum Golgi-Apparat transportiert.

Verpackung:

Im umgekehrten Netzwerk (TGN) des Golgi-Apparats wird Proenkephalin zusammen mit spezifischen Verarbeitungsenzymen in große granulierte dichte Vesikel (LDCVs) verpackt.

Reife:

Der eigentliche biosynthetische Spaltungsprozess findet hauptsächlich während des Transports dieser Vesikel vom Golgi-Apparat zu den synaptischen Terminals statt. Wenn der pH-Wert im Inneren der Vesikel sinkt (Übersäuerung), werden verarbeitende Enzyme aktiviert.

3. Enzymatische Spaltung: vom Vorläufer zum Beta-Neoendorphin

Dies ist der kritischste biochemische Schritt im Syntheseprozess. Proenkephalin ist eine große Polypeptidkette, die mehrere Opioidpeptidsequenzen enthält (einschließlich Enkephalin A, Enkephalin B und Neoenkephalin).

Die Rolle des Prohormon-Converting-Enzyms (PC)

Die Synthese von Beta-Endorphinen beruht hauptsächlich auf zwei Endonukleasen, PC1/3 und PC2.

Identifikationsseite:

Diese Enzyme erkennen doppelte basische Aminosäurestellen in der Sequenz (wie Lys Arg oder Arg Arg).

Generierung von neuen Alpha-Endorphinen:

Das Enzym spaltet zunächst den Vorläufer und setzt dabei neue Alpha-Endorphine frei. Der Alpha-Typ ist ein 10-Peptid mit der Sequenz Tyr Gly Gly Phe Leu Arg Lys Tyr Pro Lys.

Feinmodifikation von Carboxypeptidase E (CPE)

Zur Umwandlung vom Alpha-Typ in den Beta-Typ ist eine weitere Abspaltung des C--terminalen Rests erforderlich.

Schritt:

Carboxypeptidase E erkennt die alkalische Aminosäure (Lys) am Ende von Alpha-Endorphinen.

Konvertierung:

CPE entfernt am Ende das 10. Lys, um 9-Peptid-Beta-Neoendorphin (Tyr Gly Gly Phe Leu Arg Lys Tyr Pro) zu erzeugen.

4. Wichtige regulatorische Faktoren im Syntheseprozess

Die Syntheserate und die Endausbeute werden durch verschiedene Umweltsignale beeinflusst:

Calciumionensignal:

Die Depolarisation von Neuronen kann zu einem Anstieg der intrazellulären Kalziumkonzentration führen, was nicht nur die Vesikelfreisetzung fördert, sondern auch die Rückkopplung der Transkription von PDYN-Genen stimuliert.

 

cAMP-Antwortelement:

Die Promotorregion des PDYN-Gens enthält cAMP-Response-Elemente (CRE). Wenn Zellen Stresssignale empfangen (z. B. durch die Weitergabe an Noradrenalinrezeptoren), steigen die cAMP-Spiegel an, was die Synthese des Peptids beschleunigt.

 

Gewebespezifität:

Obwohl die Vorläuferproteine ​​in verschiedenen Geweben (z. B. Thalamus vs. Rückenmark) gleich sind, kann der Anteil von Alpha-Typ und Beta-Typ im Endprodukt aufgrund der unterschiedlichen Expressionsverhältnisse der Verarbeitungsenzyme (PC1 vs. PC2) variieren.

5. Künstliche Biosynthesemethode (Biotechnologieweg)

Neben der natürlichen physiologischen Synthese hat die moderne Biotechnologie auch künstliche Synthesemethoden entwickelt, die hauptsächlich für die wissenschaftliche Forschung und die Rohstoffproduktion eingesetzt werden:

Gentechnische Rekombinationsmethode

Verwendung von Escherichia coli (E. coli) oder Hefe als Expressionswirte.

Verfahren:

Das künstlich synthetisierteBeta-NeoendorphinDie DNA-Sequenz wird mit einem Trägerprotein (wie GST) fusioniert und exprimiert, um zu verhindern, dass das kleine Peptid durch Wirtsproteasen abgebaut wird.

Reinigung:

Nach der Expression wird das reine Peptid durch Affinitätschromatographie abgetrennt und anschließend mithilfe chemischer Reagenzien (z. B. Bromcyan) oder spezifischer Enzyme gespalten und freigesetzt.

 

Die natürliche Biosynthese ist ein hochintegrierter Prozess, der mit der Transkription des PDYN-Gens beginnt, durch das Golgi-System des endoplasmatischen Retikulums transportiert und schließlich durch die Kaskadenspaltung von PC- und CPE-Enzymen in sekretorischen Vesikeln abgeschlossen wird.

Angabe der Informationsquelle:
 
 

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Molekularbiologie der Zelle (Alberts et al.):

Grundprinzipien der Proteinsekretionswege und der Vorläuferverarbeitung.

 
 

Die Opioidrezeptoren (Pasternak, GW):

Detaillierte Beschreibung der enzymatischen Hydrolysestellen jedes Mitglieds der Proenkephalin-Familie.

 
 

Zeitschrift für biologische Chemie (JBC):

Eine Forschungsarbeit über die spezifischen Rollen der PC1- und PC2-Enzyme bei der Opioidpeptidsynthese.

 
 

IUPHAR-Datenbank:

Standardisierte Beschreibung endogener Ligandenbiosynthesewege.

 

Referenz:

 

1. Matsuo, H. & Kangawa, K. (1982). „Beta-Neo-Endorphin: Struktur und Funktion.“ Jahresrückblick auf die Physiologie.

2. Civelli, O., et al. (1985). „Molekularbiologie der Opioidpeptidvorläufer.“ Jahresrückblick auf die Neurowissenschaften.

3. Zadina, JE, et al. (1997). „Ein wirksamer und selektiver endogener Agonist für den Mu--Opioidrezeptor.“ Natur.

4. Basbaum, AI, et al. (2009). „Zelluläre und genetische Mechanismen des Schmerzes.“ Zelle.

5. Takahashi, M., et al. (2018). „Die Rolle von Beta-Neoendorphin bei der Hautbarrierefunktion.“ Zeitschrift für Investigative Dermatologie.

6. IUPHAR/BPS-Leitfaden zur PHARMAKOLOGIE.

 

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