Kisspeptin(Verknüpfung:https://www.bloomtechz.com/synthetic-chemical/peptide/kisspeptin-powder-cas-1145998-81-7.html) ist ein niedermolekulares Peptid, das aus 54 Aminosäureresten besteht. Seine Summenformel lautet C26H45N7O6S mit einem Molekulargewicht von 5477,73 Dalton. Die Aminosäuresequenz des Kisspeptin-Peptids ist bei verschiedenen Arten hoch konserviert, was bedeutet, dass seine Grundstruktur in verschiedenen Organismen unverändert bleibt. Sein Vorläuferprotein durchläuft während des Translationsprozesses eine Reihe von Modifikationen und Spleißprozessen, wodurch letztendlich reifes Kisspeptin entsteht. Die Struktur besteht aus sieben Aminosäureresten – Helix, die antiparallel zu einer Struktur aus vier Aminosäureresten – Faltungskettenverbindung – ist. Diese Struktur ermöglicht die Bindung an den G-Protein-gekoppelten Rezeptor (GPR54) und die Aktivierung seines Signalwegs.
Kisspeptin reguliert nicht nur die weibliche Fortpflanzungsfunktion im zentralen Hypothalamus und in der Hypophyse, sondern spielt auch eine Rolle in den lokalen Eierstöcken. Das lokale Kisspeptin-Peptid im Eierstock ist nicht nur an der Regulierung der Funktion von Eizellen, Granulosazellen und Corpus luteum beteiligt, sondern wird auch durch Gonadotropine, Photoperiode, sympathisches Nervensystem und Stoffwechsel beeinflusst.
Kisspeptin ist ein wichtiges Neuropeptid, das die weibliche Fortpflanzungsfunktion reguliert, im Hypothalamus, in der Hypophyse und in den Eierstöcken exprimiert wird und regulatorische Wirkungen auf verschiedene Stadien der HPOA hat. Kisspeptin ist ein Produkt des Melanomzell-hemmenden Gens KiSS-1 und ein natürliches Peptid, das von Kotani et al. isoliert wurde. im Jahr 2001, das eine agonistische Aktivität gegen den Orphan-G-Protein-gekoppelten Rezeptor GPR54 in der menschlichen Plazenta zeigt.
Kisspeptin, auch bekannt als Kiss1-Peptid oder RFRP-1-Peptid, ist ein Neuropeptid, das im menschlichen Körper vorkommt.
1. Chemische Zusammensetzung: Kisspeptin ist ein niedermolekulares Peptid, das aus 54 Aminosäureresten besteht, mit der Summenformel C26H45N7O6S und einem Molekulargewicht von 5477,73 Dalton. Seine Struktur umfasst einen hydrophilen N-Terminus, der aus neun Aminosäuren besteht, und einen hydrophoben C-Terminus, der aus vier Aminosäuren besteht.
2. Chemische Struktur: Die Aminosäuresequenz von Kisspeptin ist in verschiedenen Arten hoch konserviert, was bedeutet, dass seine Grundstruktur in verschiedenen Organismen unverändert bleibt. Seine Struktur umfasst einen relativ langen N-Terminus und einen kürzeren C-Terminus. Darüber hinaus verfügt Kisspeptin auch über einen Cysteinrest (Cys), der eine entscheidende Rolle im Disulfidprozess von Peptiden spielt.
3. Sekundärstruktur: Die Sekundärstruktur von Kisspeptin besteht hauptsächlich aus spiralförmigen und unregelmäßigen Locken. Unter diesen nimmt das zufällige Curling den größten Teil des Peptids ein, während die Helix nur 20 % des gesamten Peptids ausmacht. Diese Sekundärstruktur ermöglicht es Kisspeptin, an den G-Protein-gekoppelten Rezeptor (GPR54) zu binden und dessen Signalweg zu aktivieren.
4. Tertiärstruktur: Die Tertiärstruktur von Kisspeptin wurde durch Röntgenkristallbeugung und Kernspinresonanztechniken (NMR) bestimmt. Seine Struktur besteht aus sieben Aminosäureresten – Helix, die antiparallel zu einer Struktur aus vier Aminosäureresten – Faltungskettenverbindung – ist. Diese Struktur ermöglicht es Kisspeptin, an GPR54 zu binden und dessen Signalweg zu aktivieren.
5. Stereoskopische Konfiguration: Kisspeptin ist eine S-Konfiguration mit einer transzyklischen Stereokonfiguration. Diese dreidimensionale Konfiguration ist entscheidend für die Bindung von Kisspeptin an GPR54 und die Aktivierung seines Signalwegs.
6. Modifikation und Spleißen: Der Kisspeptin-Vorläufer durchläuft während des Translationsprozesses eine Reihe von Modifikationen und Spleißprozessen, wodurch letztendlich ein reifes Kisspeptin entsteht. Zu diesen Prozessen gehören die Prolinhydroxylierung, die Glycindehydrierung und die Bildung von Disulfidbindungen. Diese Modifikationen und Spleißprozesse sind entscheidend für die biologische Aktivität von Kisspeptin.
7. Stabilität: Kisspeptin weist eine gewisse Stabilität im Körper auf. Es weist eine gewisse Resistenz gegenüber abbauenden Enzymen wie Säure, Alkali, Trypsin und Pepsin auf. Unter bestimmten Bedingungen kann Kisspeptin jedoch auch abgebaut werden, insbesondere in Umgebungen mit hohen Temperaturen, starken Säuren oder Laugen.
8. Chemische Synthese und Rekombination: Kisspeptin kann durch chemische Synthese oder Rekombinationsmethoden gewonnen werden. Die chemische Synthese umfasst normalerweise mehrere langwierige chemische Reaktionen, einschließlich Kondensation, Entschützung, Entsalzung und anderer Schritte. Die Rekombinationsmethode hingegen nutzt gentechnische Techniken, um das Vorläuferprotein von Kisspeptin in Mikroorganismen wie Escherichia coli oder Hefe zu exprimieren und anschließend einer Nachverarbeitung zu unterziehen, um reifes Kisspeptin zu erhalten.
9. Nachweis und Analyse: Der Gehalt an Kisspeptin in Organismen ist sehr gering, daher sind empfindliche Analysemethoden erforderlich, um es nachzuweisen und zu analysieren. Zu diesen Methoden gehören Radioimmunoassay (RIA), Enzymimmunoassay (ELISA), Massenspektrometrie (MS) usw. Unter diesen ist ELISA eine der am häufigsten verwendeten Nachweismethoden, mit der der Gehalt an Kisspeptin und seine Veränderungen nachgewiesen werden können der Körper.
Kisspeptin, auch bekannt als Kiss1-Peptid oder RFRP-1-Peptid, ist ein Neuropeptid, das erstmals 2001 aus menschlicher Plazenta isoliert wurde. Es ist hauptsächlich an der Regulierung des weiblichen Fortpflanzungssystems beteiligt und stimuliert die Freisetzung von GnRH durch Bindung an das G-Protein gekoppelter Rezeptor GPR54 und spielt dadurch eine Rolle bei den nachfolgenden Aktivitäten der Fortpflanzungsachse. In den letzten Jahren wurde Kisspeptin im Rahmen eingehender Forschungen im zentralen Hypothalamus, in der Hypophyse und im Eierstock exprimiert, wo es verschiedene Verbindungen von HPOA reguliert und möglicherweise eine wichtige Rolle bei Krankheiten wie Tumoren spielt. Daher lohnt es sich, auf die Entwicklungsaussichten von Kisspeptin zu blicken.
Es sollte jedoch darauf hingewiesen werden, dass weitere Forschung und klinische Studien erforderlich sind, um festzustellen, ob Kisspeptin als Wirkstoffziel für die Behandlung von Erkrankungen des weiblichen Fortpflanzungssystems dienen kann. Darüber hinaus ist mehr Forschungsunterstützung erforderlich, um festzustellen, ob Kisspeptin potenzielle Anwendungen bei der Behandlung anderer Krankheiten wie Tumoren hat. Zusammenfassend lässt sich sagen, dass Kisspeptin als Neuropeptid eine wichtige Rolle bei der Regulierung des weiblichen Fortpflanzungssystems spielt und die Entwicklungsaussichten lohnenswert sind. Es bedarf jedoch weiterer Forschung und klinischer Studien, um sein therapeutisches Potenzial zu überprüfen. Zu Beginn von Shaanxi stehen Kisspeptine zum Verkauf. Wenn Sie sie benötigen, können Sie eine E-Mail zur Beratung senden.